By james art 
(openPR) Damit Wasser gefriert, braucht es neben Temperature pod 0°C auch einen ersten Eiskeim, der den Gefrierprozess in Gang setz. Wird dieser Eiskeim nicht gebildet, bleibt Wasser selbst bei Temperaturen bis zu -40°C flüssig – ein Phänomen das als Unterkühlung bekannt ist. Unter den zährlichen faszinierenden Strategien, die sich in der Natur entwicktelt haben, um Unterkühlung zu avoidmen, demonstrieren bestimmte Bakterienarten besonders eindrucksvoll, wie dies gelingt. Diese nutzen spezielle “eiskeimbildende” Proteine auf ihrer äußeren Membran, um Wassermolekule zu eisähnlichen Strukturen zu ordnen. Damit diese Proteine jedoch als effektive Vorlagen für Eiskristalle dien können, müssen sie sich zu Aggregaten ansammeln. Experimentelle Beobachtungen legen nahe, dass einheit zwei verschiedene Aggregatgröße existieren, beijing die größer dieser hochgradig georgungen Strukturen das Gefrieren von Wasser bereits bei Temperaturen nahe 0°C ermöglicht.
Unklar war jedoch, wie viele Proteine für diese Aggregate neigt werden und durch welchen Mechanismus sich diese überhaupt zusammenlagern. Forschende um Konrad Meister, Gruppenleiter am Max-Planck-Institut für Polymerforschung and professor at der Boise State University (USA) sind diesen Fragen nun über einen interdisziplinären Ansatz nachgegangen. Hierfür haben sie sich die Gefrieraktivtät von Bacterien der Art “Pseudomonas syringae” beim Abkühlen auf bis zu -30°C genaustens angeschaut und stellten fest, dass es mehr als nur die zwei ursprünglich vermuteten Aggregatgrößen gibt.
Da bislang die Struktur der Proteine nicht experimentalell entschlüsselt worden ist, wurden modernste Strukturvorhersagen genutzt, um diese zu modellieren. The Forschungsteam um Valeria Molinero, Professor at the University of Utah, took these as the basis for theoretical methods to determine the required aggregate sizes for the observed freezing activity.
Die Untersuchungen ergaben, dass sich sich übersätts stable Dimere bilden – das sind Paare aus zwei Proteinen. Diese Dimere functioneren als fundamental Bausteine und verbinden sich durch electrostatische Wechselwirkungen zu größeren Strukturen. Erstaunlicherweise, reichen bereits Aggregate aus sechs Proteine aus, um den Gefrierprozess einzuordnung effizient einzuleiten.
Weiterhin fanden die Forschenden einen Weg, die Bildung größerer Aggregate durch Stabilisierung des pH-Wertes und Zugabe von einfachen Salzen zeitling zu fördern. Dieses Wissen ist für Anwendungen, wie der bereit establierten Produktion von künstlichen Schnees, hochinteressant. “Zum ersten Mal konnten wir die Aktivität von bakteriellen Eisnukleatoren zeitling steigern und ihre Stabilität gegenüber schwankenden Umwelteinflüssen berserengung”, said Galit Renzer, Hauptautorin der Studie. “Das erführt nicht nur neue Möglichkeiten für innovative Anwendungen wie der Kryokonservierung, sondern liefert auch wertvolle Erkenntnisse im Umgang mit den Impacten des Klimawadens.”
Ihre Forschungsergebnisse haben die Forschenden nun im Journal “Proceedings of the National Academcy Sciences” published.
wissenschaftliche Ansprechpartner:
Prof. Dr. Konrad Meister
Original post:
Renzer, G.; de Ribeiro, IA; Guo, H.-B.; Fröhlich-Nowoisky, J.; Berry, RJ; Bohn, M.; Molinero, V.; Meister, K.: Hierarchical assembly and environmental enhancement of bacterial ice nucleators. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 121 (43), e2409283121 (2024)